Une nouvelle protéine fluorescente jaune très brillante

Depuis l’isolement en 1960 de la GFP (Green Fluorescent Protein) de la méduse bioluminescente Aequorea victoria, les protéines fluorescentes sont devenues des incontournables en biologie cellulaire. Ces protéines possèdent en leur cœur trois acides aminés cyclisés, appelés chromophore, qui réémet l'énergie acquise lors d'une excitation lumineuse sous forme de lumière à une longueur d'onde propre à la protéine. Ainsi, les protéines fluorescentes jaunes (Yellow Fluorescent Proteins ou YFP’s) émettent un rayonnement jaune. Elles servent de marqueurs pour observer le comportement des protéines prises de manière isolée et leur implication dans les mécanismes intracellulaires par des techniques d’imagerie de fluorescence. Elles sont aussi couramment utilisées pour mettre en œuvre des stratégies de FRET (Förster Resonance Energy Transfer) qui permettent aux scientifiques de sonder les interactions entre protéines à l’intérieur de la cellule vivante avec une résolution spatiale de quelques nanomètres. Toutefois, la faible photostabilité des protéines jaunes et leurs performances limitées en milieu acide limitent encore leur utilisation.

Dans une étude publiée dans ACS Sensors, les chercheurs de l’Institut de chimie physique (CNRS/UPSaclay, Orsay), en collaboration avec des collègues de l’Institut de génétique et développement de Rennes (CNRS/Université de Rennes 1, Rennes), ont caractérisé la protéine fluorescente jaune dimérique, tdLanYFP, dérivée d’une protéine tétramérique découverte chez le lancelet Branchiostoma lanceolatum. C'est, à leur connaissance, la protéine fluorescente dimérique la plus brillante de la littérature avec un rendement quantique (rapport du nombre de photons émis au nombre de photons absorbés) de 0,92. La tdLanYFP résiste aussi très bien aux flux de lumière d’excitation intense et a une photostabilité environ 10 fois supérieure à celle des autres protéines jaunes in vitro et in cellulo. Ses propriétés exceptionnelles sont maintenues en milieu acide. Grace à son excellente photostabilité, tdLanYFP élargit la panoplie des protéines fluorescentes compatibles avec les techniques de microscopie super-résolues ou nécessitant une lumière d’excitation intense. En la combinant à une protéine fluorescente cyan (CFP), il serait possible de mettre au point des biosenseurs pour observer par FRET les processus biologiques dans les compartiments cellulaires acides inexplorés jusqu’ici faute d’outils appropriés.

Rédacteur: AVR