Un effet mémoire exceptionnel dans des gels polymères thermosensibles à base de proline

La proline est un acide aminé protéinogène particulier qui contient un atome d’azote très encombré par rapport aux autres acides aminés. Cet encombrement fait que les enchaînements de proline dans des peptides ou sections de protéines forment des structures en hélices rigides bien spécifiques qui jouent un rôle important dans de nombreuses fonctions biologiques. Depuis longtemps, des scientifiques cherchent à synthétiser des macromolécules à base de proline pour exploiter leurs structures originales et les utiliser comme gels thermosensibles ou agents antigel pour la conservation de cultures cellulaires ou l’industrie agro-alimentaire. Le fort encombrement spatial de cet acide aminé rend cependant son homopolymérisation très complexe et longtemps restreinte à la formation de courtes chaînes. Les progrès en polymérisation par ouverture de cycle ont récemment ouvert la voie à l’obtention de longues chaînes de polyproline dans des conditions douces, dont les propriétés d’auto-assemblage peuvent enfin être élucidées. Ceci, d’une part pour mieux comprendre les rôles biophysiques et biologiques des sections peptidiques de proline dans les protéines, mais aussi pour pleinement déployer le potentiel d’application des matériaux fonctionnels à base de proline.

Dans ce contexte, des chimistes du Laboratoire de chimie des polymères organiques (CNRS/Institut polytechnique de Bordeaux/Université de Bordeaux) ont préparé de longues chaînes de polymère à base de L-proline, la forme gauche de la proline, par polymérisation par ouverture de cycle dans l’eau. Ils ont ensuite étudié le comportement de ce polypeptide dans l’eau en fonction de la température. A basse température, les macromolécules sont totalement solubles à toutes les concentrations. Lorsque l’on chauffe l’eau, elles adoptent une structure secondaire en hélices qui s’agrègent et la solution devient trouble. La température à laquelle cette transition se produit est fonction de la longueur de la chaîne peptidique, mais dépend peu de la concentration dans l’eau. Etonnamment, lorsqu’on abaisse la température, la solution présente une forte hystérèse et le polymère reste agrégé plusieurs dizaines de degrés en deçà de la température de transition. L’explication moléculaire de cet effet mémoire réside dans les changements de conformation de la proline avec la température. Ce comportement, jamais observé jusqu’ici pour un simple homopolymère de synthèse, ouvre de nombreuses perspectives d’applications biomimétiques contrôlées par la température ou les pH, comme des thermomètres à mémoire, l’encapsulation et le relargage de médicaments, etc. Ces résultats ont fait l’objet d’une demande de brevet et sont à retrouver dans la revue Angewandte Chemie International Edition.